Détermination par RMN de structures 3D de peptides et de protéines

Les fonctions spécifiques des protéines résultent de leurs caractéristiques structurales et dynamiques. La spectroscopie RMN apporte ces deux informations, avec des stratégies d'études différentes selon la taille des biomolécules. Ce travail présente les études par RMN de deux types de molécules intervenant dans deux contextes biologiques différents. D'abord le métabolisme du fer chez les bactéries Gram-négatif: compréhension de la reconnaissance spécifique complexe métallique sidérophore/récepteur membranaire. Deux sidérophores peptidiques bactériens ont été étudiés (azoverdine d'Azomonas macrocytogenes ATCC 12334 et pyoverdine PaA de Pseudomonas aeruginosa ATCC 15692) en adaptant des méthodes utilisées sur les protéines (HNCA en abondance naturelle de 13C, couplages dipolaires résiduels (RDC)). Le cas de conformères de PaA en échange chimique intermédiaire a été étudié. Ensuite la transcription et la réparation de l'ADN via l'étude de trois domaines de sous-unités du facteur humain de transcription/réparation TFIIH : MAT1 (domaine RING C3HC4), p44 (dynamique et propriétés d'échange métallique du domaine RING C8) et p62 (utilisation des RDC pour le domaine PH).